Michaelis-Menten Rechner
Gib Vmax, die Michaelis-Konstante Km und die Substratkonzentration ein, um die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms zu erhalten — und sieh, warum die Rate mit steigendem Substrat gegen Vmax strebt.
Geschwindigkeit aus drei Eingaben
Gib Vmax, Km und die Substratkonzentration ein und der Rechner liefert die Reaktionsgeschwindigkeit v = (Vmax × [S]) / (Km + [S]) in µmol/min.
Einheiten abstimmen
Vmax legt die Einheit des Ergebnisses fest (hier µmol/min), und Km und [S] müssen dieselbe Konzentrationseinheit (mM) teilen, damit das Verhältnis einheitenlos bleibt.
Was macht der Michaelis-Menten-Rechner?
Die Geschwindigkeit einer Enzymreaktion
Dieser Michaelis-Menten-Rechner macht aus drei Größen — der Maximalgeschwindigkeit Vmax, der Michaelis-Konstante Km und der Substratkonzentration [S] — die anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms mit einem Substrat. Die Gleichung v = (Vmax × [S]) / (Km + [S]) ist der Eckpfeiler der Enzymkinetik: Sie beschreibt, wie die Rate bei wenig Substrat steil ansteigt, dann abknickt und sich Vmax nähert, wenn das Enzym gesättigt wird. Das ist die Zahl hinter Enzymtests, der Charakterisierung von Wirkstoffzielen und jedem Experiment, das fragt, wie schnell ein Katalysator bei einem bestimmten Substratniveau arbeitet.
Gib Vmax in µmol/min, Km in mM und die Substratkonzentration in mM ein, um sofort die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhalten.
Die Geschwindigkeit ist die Maximalgeschwindigkeit, skaliert mit dem Anteil des Enzyms, der an Substrat gebunden ist — das ist die Substratkonzentration geteilt durch die Summe aus Km und der Substratkonzentration.
v = (Vmax × [S]) / (Km + [S])Das Verhältnis [S] / (Km + [S]) ist der Anteil der aktiven Zentren, die mit Substrat besetzt sind. Ist dieser Anteil klein, liegt die Geschwindigkeit weit unter Vmax; nähert er sich eins, strebt die Geschwindigkeit gegen Vmax. Weil Km und [S] als Verhältnis auftreten, zählt nur ihre relative Größe — entscheidend ist, wie das Substratniveau im Vergleich zu Km steht.
Angenommen, ein Enzym hat Vmax = 100 µmol/min, Km = 2 mM, und du gibst [S] = 5 mM vor.
Zähler bilden
Vmax × [S] = 100 × 5 = 500 — die Maximalgeschwindigkeit, skaliert mit dem Substratniveau.
Nenner bilden
Km + [S] = 2 + 5 = 7 — die Michaelis-Konstante plus das Substratniveau.
Teilen
500 / 7 = 71,4286 µmol/min — die Reaktionsgeschwindigkeit bei dieser Substratkonzentration.
Die Geschwindigkeit liegt immer zwischen null und Vmax, und wo sie landet, verrät dir, wie gesättigt das Enzym ist. Der nützlichste Orientierungspunkt: Wenn die Substratkonzentration gleich Km ist, beträgt die Geschwindigkeit genau die Hälfte von Vmax — so ist die Michaelis-Konstante definiert. Unterhalb von Km ist die Rate ungefähr proportional zum Substrat, eine Verdopplung von [S] verdoppelt also fast die Geschwindigkeit; oberhalb von Km flacht die Kurve ab, und zusätzliches Substrat bringt immer weniger Tempo, bis die Geschwindigkeit bei sehr hohem [S] gegen Vmax strebt und mehr Substrat kaum noch etwas ändert. Im Rechenbeispiel liegt [S] = 5 mM deutlich über Km = 2 mM, das Ergebnis von 71,4 µmol/min ist also bereits über dem halbmaximalen Punkt und steuert auf die Obergrenze von 100 µmol/min zu. Ein niedriger Km bedeutet, dass das Enzym schon bei wenig Substrat die halbe Geschwindigkeit erreicht, was meist als feste Bindung gedeutet wird, während ein hoher Km bedeutet, dass es reichlich Substrat braucht, bevor es in Gang kommt.
Die Gleichung ist innerhalb ihrer Annahmen exakt, doch diese Annahmen solltest du im Blick behalten.
Einzelnes Substrat, stationärer Zustand, keine Hemmung
Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt ein einzelnes Substrat unter der Annahme des stationären Zustands, in dem sich der Enzym-Substrat-Komplex auf konstantem Niveau bildet und zerfällt. Das Modell erfasst weder Inhibitoren noch allosterische (kooperative) Enzyme oder Reaktionen mit mehreren Substraten, die erweiterte Gleichungen brauchen. Berechnet wird zudem die Anfangsgeschwindigkeit, bevor Produktanhäufung oder Substratverbrauch die Rate verschieben — halte daher Km und [S] in derselben Konzentrationseinheit und lies das Ergebnis als Momentaufnahme zu Beginn der Reaktion.